Сваривание и деструкция коллагена

Введение в кулинарию
Теги: витамины

Из содержащихся в пищевых продуктах фибриллярных белков (коллаген, эластин, миозин, актин и др.) наибольшее влияние на качество кулинарных изделий и блюд оказывают изменения в процессе тепловой кулинарной обработки белка коллагена, тогда как эластин при кулинарной обработке изменяется столь незначительно, что не оказывает заметного влияния на структуру и свойства кулинарной продукции. При нагревании в воде отдельных коллагеновых волокон или их пучков вначале они несколько набухают, а затем деформируются. Упорядоченная структура коллагена (вытянутые параллельные цепи) плавится, и коллаген переходит в аморфное состояние. В расплавленном состоянии из-за ослабления внутри- и межмолекулярного взаимодействия цепи за счет разрыва части поперечных связей, стабилизирующих структуру коллагенового волокна, принимают произвольную конфигурацию, что приводит к усадке (сокращению) коллагенового волокна. Длина волокон может уменьшиться до 60 % от первоначальной, а их диаметр увеличивается, что приводит к увеличению объема волокна по сравнению с первоначальным. Поскольку процесс сваривания коллагена идет с поглощением тепла (8,4...22,7 Дж/г), которое необходимо для разрушения поперечных связей (водородных и др.), в систему должно постоянно подаваться тепло. Заметные изменения линейных размеров коллагеновых волокон наземных животных наблюдаются при достижении 50 °С (коллагена кожи рыб — около 40 °С). При дальнейшем повышении температуры разрушение структуры волокон значительно усиливается, и при достижении температуры 55...65 °С для коллагенов различного происхождения происходит резкое и мгновенное сокращение длины волокон и увеличение их объема. Этот процесс называется свариванием коллагена, а температура, при которой происходит резкое и мгновенное уменьшение длины и увеличение диаметра волокон — температурой сваривания. Температура сваривания коллагенов различного происхождения неодинакова, и даже коллаген одного и того же происхождения в зависимости от толщины и структуры волокон может иметь температуру сваривания, отличающуюся между собой до 6 °С. Сваривание коллагена сопровождается отщеплением от коллагена значительной части связанных с ними углеводов. Наряду с изменением линейных размеров коллагеновых волокон происходит нарушение их фибриллярной структуры, и волокна становятся стекловидными. При сваривании коллагена тройные, плотно свитые спирали нативного коллагена переориентируются в беспорядочно свернутые молекулы. Волокна становятся эластичными, более доступными действию ферментов желудочно-кишечного тракта (трипсина), их прочность значительно снижается. Температура сваривания зависит от содержания воды в коллагеновом волокне. Чем оно выше, тем ниже температура сваривания. Сухой коллаген не сваривается даже при температуре выше 100 °С. Коллаген может адсорбировать воду до половины своего веса. Установлено, что с увеличением содержания оксипролина повышается температура сваривания коллагена за счет образования оксипролином дополнительных водородных связей Кислоты понижают температуру сваривания коллагена. При этом слабые кислоты, как, например, уксусная, снижают температуру сваривания в большей степени, чем сильные (соляная). Влияние величины pH на температуру сваривания коллагена выражается в снижении температуры сваривания. При pH ниже 5,0 и выше 9,0, т. е. в ИЭТ (7,0...7,8), температура сваривания максимальна. Поваренная соль при низких концентрациях (0,5 М) понижает температуру сваривания коллагена. С увеличением возраста животного температура сваривания коллагена повышается. Она также зависит от происхождения коллагена. Например, температура сваривания коллагена кожи теленка составляет 65 °С, тогда как кожи акулы — 53, а трески — 40 °С. Процесс сваривания в определенных границах обратим, если не сопровождается гидролитическим распадом коллагена. Нагревание коллагеновых волокон выше температуры сваривания вызывает дальнейшее разрушение их структуры, обусловленное последовательным разрывом поперечных связей между молекулами тропоколлагена и внутримолекулярных поперечных связей между цепями тропоколлагена, что приводит в конечном счете к необратимой дезагрегации (деструкции) не только структуры волокон, но и к дезагрегации структуры молекулы тропоколлагена. Это процесс резко ускоряется при температурах выше 80 °С. В результате описанных изменений из коллагена образуется растворимый в горячей воде (40 °С и выше) продукт, называемый глютином. Переход коллагена в глютин — это процесс, при котором высокоорганизованное квазикристаллическое, нерастворимое в воде коллагеновое волокно превращается из бесконечно ассиметричной сетки взаимосвязанных тропоколлагеновых единиц в водорастворимую систему независимых молекул с гораздо более низкой степенью внутренней упорядоченности. Процесс перехода коллагена в глютин включает следующие стадии: 1) плавление трехспиральной структуры до аморфного состояния; 2) гидролиз поперечных (межмолекулярных) связей между тропоколлагеновыми единицами; 3) гидролиз внутримолекулярных поперечных связей; 4) гидролиз пептидных связей главной цепи. Таким образом, свойства глютина зависят от аминокислотного состава исходного коллагена, который определяет термодинамические параметры фазового перехода, от числа и распределения внутри- и межмолекулярных поперечных связей, которые устанавливают начальную степень полимеризации волокнистой сетки, и от порядка, в котором проходят вторая, третья и четвертая стадии. Для образования глютина необязательно наличие всех четырех стадий, а также, по-видимому, необязательно, чтобы каждая стадия прошла полностью. В зависимости от свойств и структуры исходного коллагена, степени предварительного воздействия на структуру коллагена (маринование, отбивание, рыхление и т. д.) и характера теплового воздействия (температуры, продолжительности) образующиеся плотины могут существенно отличаться между собой Различия в стабильности разных элементов структуры коллагенового волокна являются результатом различий в распределении прочных ковалентных межцепочных поперечных связей. Наиболее неустойчивые связи в пептидной цепи располагаются неравномерно вдоль полипептидных последовательностей, что, по-видимому, и является причиной неодновременного перехода коллагена в глютин. Для этого требуется не только высокая температура, но и время. Полный гидролиз интактного (неповрежденного никакими внешними воздействиями — химическими, физическими) коллагена происходит при температуре 126 °С в течение 3 ч. По мере увеличения степени деструкции коллагена (образования глютина) механическая прочность коллаге- новых волокон существенно снижается. Поэтому переход коллагена соединительнотканных образований мышечной ткани (перимизия, эндомизия) в глютин является основной причиной размягчения мяса в процессе тепловой кулинарной обработки. Образовавшийся глютин в отличие от нативного коллагена не только хорошо набухает, но при 40 °С и выше неограниченно растворяется в воде. Он хорошо переваривается ферментами желудочно-кишечного тракта и является дополнительным источником аминокислот, в том числе и незаменимых. Растворы глютина при охлаждении образуют студни, прочность которых зависит от концентрации и продолжительности нагрева. Студни при концентрации глютина более 2,5 % хорошо сохраняют форму. При длительном нагреве глютина студнеобразующая способность его снижается вследствие дальнейшей деструкции глютина. Способность глютина образовывать студни широко используется в кулинарной практике для приготовления заливных блюд из мяса, рыбы, птицы, сладких желированных блюд и другой продукции. Длительная варка коллагенсодержащего сырья (костей, рыбных отходов) направлена на извлечение из него глютина, который в первую очередь определяет пищевую ценность костных и рыбных бульонов. Аналогичными свойствами обладает пищевой желатин, который получают промышленными способами из продуктов с высоким содержанием коллагена (кости, хрящи, кожа, сухожилия и др.). Ускорить процесс перехода коллагена в глютин можно посредством предварительной кислотной обработки (например, маринование мяса), обработкой мяса с повышенным содержанием коллагена протеолитическими ферментами (например, папаином, бромелином и др.), а также воздействием высоких температур (110 °С и выше). При варке мяса в автоклаве при температуре 120 °С глютина образуется в течение одного и того же времени в 2 раза больше, чем при варке в кипящей воде при обычном давлении. Поскольку при высоких температурах быстрее протекают и нежелательные реакции (распад витаминов, деструкция мышечных белков, реакция меланоидинообразования и др.), снижающие пищевую и биологическую ценность продукта, автоклавы для приготовления кулинарной продукции не применяются.

Автор:  Елена Челнокова

Показать все статьи