Денатурация глобулярных белков

Введение в кулинарию
Теги: витамины

Процесс изменения нативной (природной) конформации белковой молекулы получил название денатурация. Эти изменения касаются физических, биологических и в меньшей степени химических свойств белка. При этом процессе: разрушаются четвертичная (нековалентное агрегирование двух и более полипептидных цепей, имеющих третичную структуру) и третичная (полная трехмерная структура белка — клубок) структруры белка; частично — вторичная структура белковой молекулы (пространственная ориентация полипептидной цепи — спираль) и не изменяется первичная структура (состав и последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи). Среди факторов, вызывающих денатурацию белков в процессе кулинарной обработки пищевых продуктов, следует назвать механическую и тепловую обработку. Денатурация белков при механической обработке имеет место, например, при взбивании яиц в процессе получения пенной структуры, приводящее к частичной или полной денатурации белков, находящихся в структуре пены в виде тонких пленок (поверхностная денатурация). Тепловая денатурация белков является одним из основных физикохимических процессов, протекающих в продуктах животного и растительного происхождения при переработке их в продукцию общественного питания и оказывающих влияние на ее качество. Тепловая денатурация белков пищевых продуктов является процессом необратимым. В настоящее время больше всего изучена денатурация водорастворимых глобулярных белков. При денатурации происходит разрушение «твердой» структуры белка (гидрофобного ядра) и затем ее повторная самоорганизация. При нагревании внутримолекулярные взаимодействия ослабляются за счет разрыва слабых связей (водородных, вандерваальсовых), подвижность полипептидной цепи увеличивается, проникающая внутрь пор гидрофобной части глобулы вода (при достижении определенной температуры) как бы разрушает глобулу, а полипептидная цепь разворачивается и самоорганизуется с образованием новой конформации белка (клубка), который таким образом теряет свою нативную структуру и, как следствие, биологические и физические свойства. Следует отметить, что сложность физической и химической структуры белков является причиной разнообразия тех свойств, которые могут исчезать или изменяться при денатурации. К наиболее важным изменениям, происходящим при денатурации большинства белков, которые могут быть измерены количественно, относятся: потеря или уменьшение растворимости и способности к набуханию; потеря биологической активности; увеличение реактивности групп, входящих в состав молекул белка; изменение формы или величины молекул. Глубина денатурационных изменений белков зависит от температуры, продолжительности теплового воздействия, рН-среды и влажности, с увеличением которых она возрастает. Необходимым условием для денатурации белка является наличие воды. В более влажных системах этот процесс протекает значительно интенсивнее, тогда как снижение содержания воды замедляет денатурационные изменения, или она не происходит, если нагревается абсолютно сухой белок. Каждый белок имеет характерную область устойчивости, которая обычно максимальна при физиологических значениях pH. Большинство белков денатурируют при pH ниже 3 и выше 10, но имеются и исключения (например, лизоцим яичного белка сравнительно устойчив при pH 11). В результате денатурации ИЭТ белков несколько смещается в щелочную сторону. Белки пищевых продуктов характеризуются разной температурой денатурации. Большинство белков денатурируется при 60...80 °С, но имеются белки, температура денатурации которых ниже или выше указанных значений. Например, термостабильными являются лактоглобулин молока и тропомиозин мышечной ткани, тогда как более низкая температура денатурации характерна для миоальбумина мяса. Следствием тепловой денатурации белков является изменение их коллоидного состояния, называемого свертыванием. Повышение реакционной способности входящих в белковую молекулу групп связывают с появлением при денатурации сульфгидрильных групп (—SH), которые могут катализировать процесс агрегации белковых молекул. Увеличение количества SH-групп отмечается при нагревании молока (особенно в интервале от 70 до 80 °С). Наличие реакционных групп на поверхности макромолекул денатурированных белков, находившихся в состоянии золей, способствует их взаимодействию между собой за счет возникновения межмолекулярных связей (водородных, дисульфидных и др.), что приводит к укрупнению (агрегации) белковых частиц. Этот процесс называется коагуляцией (свертыванием), в результате которого изменяется коллоидное состояние белка, зависящее от концентрации белка в растворе. На ход постденатурационной коагуляции белков оказывает влияние ряд факторов. Наиболее полное свертывание наблюдается в изоэлектрической точке, тогда как сдвиг pH в ту или другую сторону от нее затрудняет процесс коагуляции. Добавление к растворенному белку нейтральных солей (например, хлорида натрия) облегчает процесс свертывания, тогда как сахара, многоатомные спирты, альдегиды, жирные кислоты тормозят коагуляцию белков. Нагревание белков в низкоконцентрированных золях (лактальбумин молока, белки соков овощей, плодов и ягод, водорастворимые белки мяса, рыбы, птицы, перешедшие в воду в начальный период варки) приводит при определенной температуре к их свертыванию с образованием хлопьев, представляющих собой гель. Коллоидная система раствора при этом разрушается. В результате кипячения молока лактальбумин полностью денатурирует, свертывается и в виде хлопьев оседает на дне и стенках посуды. Первые хлопья свернувшегося белка наблюдаются уже при 60 °С. Повышение температуры и увеличение продолжительности нагревания заметно ускоряют этот процесс. При нагревании концентрированных золей (белки яйца) при достижении определенной температуры (около 80 °С) свернувшиеся белки образуют сплошной гель, удерживающий в своей системе всю воду (1 г белка удерживает около 6 г воды — яйцо, сваренное вкрутую). Плотность геля повышается с увеличением температуры и продолжительности нагревания. Нагревание обводненных гелей (казеин простокваши, миофибриллярные белки мышечной ткани, набухшие белки круп и бобовых культур, белки клейковины) вызывает их сжатие и выпрессовывание части удерживаемой ими жидкости с образованием коагеля. Объем коагеля уменьшается, а его механическая прочность возрастает. Указанные изменения усиливаются с увеличением температуры и продолжительности теплового воздействия. Тепловая денатурация белков оказывает положительное влияние на качество продукции общественного питания, которое проявляется в следующем. Денатурированные ферменты теряют свою биологическую активность, что улучшает, например, качество выпеченных изделий из ржаного теста вследствие инактивации фермента а-амилазы, которая разрушается при 70 °С, тогда как в пшеничном тесте при температуре более 80 °С. При варке яиц белок овомукоид в результате денатурации теряет антиферментные свойства, что способствует лучшему его перевариванию и усвоению. Денатурированные белки (температура не более 70 °С) лучше перевариваются ферментами пищеварительного тракта, чем нативные. Поскольку температура 70 °С недостаточна для доведения продукции общественного питания до кулинарной готовности, ее увеличивают до 80 °С и более (требования санитарных правил). При таких температурах происходит значительное уплотнение белковых гелей, что ухудшает условия воздействия на них протеолитических ферментов и, как следствие, их перевариваемость. Тепловая денатурация и свертывание белков являются одним из основных физико-химических процессов, протекающих при тепловой кулинарной обработке мяса, птицы, рыбы, субпродуктов, яиц, выпечке мучных кулинарных (пирожки, расстегаи, пончики и др.), кондитерских (изделия из бисквитного, заварного и слоеного теста и др.)  и булочных изделий, горячих сладких блюд (суфле, пудинги), обусловливающих формирование их качества (текстуры, консистенции, цвета, внешнего вида, выхода и других показателей). В процессе производства продукции общественного питания белки нагреваются до температур (80...130 °С), значительно превышающих их температуры денатурации, и выдерживаются при этих температурах то или иное время. Повышенные температуры и длительное нагревание вызывают дальнейшие химические изменения белковых молекул (частичную деструкцию), проявлением которыкоторых является выделение летучих веществ (сероводорода, аммиака и др.).

Автор:  Елена Челнокова

Показать все статьи