Сваривание и дезагрегация коллагена

Обработка продуктов  /  Обработка мяса
Теги: обработка мяса

Коллаген, будучи нагретым во влажном во влажном состоянии до 58—62°С (в зависимости от разновидности соединительной ткани), сваривается.  При сваривании коллагена происходит ослабление и разрыв части водородных связей, удерживающих полипептидные цепи в трехмерной структуре коллагена.  Это вызывается усилением теплового колебания цепей подобно тому, как это происходит при денатурации растворимых белков. Как следствие разрыва водородных связей смещается изоточка коллагена в сторону более высоких значений рН. Полипептидные цепи в результате ослабления и частичного разрыва связей изгибаются и скручиваются. Между ними возникают новые водородные связи, имеющие случайный характер. Соответственно этому коллагеновые волокна деформируются, укорачиваясь и утолщаясь. Сваривание коллагена сопровождается поглощением тепла вследствие разрушения водородных связей. Теплота сваривания 2—5 кал/г. По остывании сваренного препарата коллагена часть поглощенного тепла снова выделяется, что свидетельствует о частичном восстановлении разрушенных связей. Но в целом сваривание — явление необратимое и может рассматриваться как процесс денатурации фибриллярного белка. Сваривание коллагена влечет за собой изменение некоторых его важных свойств. Реакционная способность коллагена возрастает, он становится более доступным действию протеаз, в частности действию пепсина и трипсина. Перевариваемость сваренного коллагена зависит от температуры и продолжительности тепловой обработки. Наиболее существенное изменение перевариваемости коллагена трипсином происходит в интервале температур между 60 и 70° С. В результате сваривания коллагена длина коллагеновых волокон уменьшается примерно на 60% первоначальной, их толщина сильно возрастает, а в целом объем волокон увеличивается. Структура коллагеновых волокон как бы разрыхляется. При этом водосвязывающая способность коллагена несколько возрастает. Структура коллагеновых пучков становится более однородной, приобретает стекловидность. Сваривание коллагеновых пучков сопровождается отщеплением от коллагена значительной части связанных с ним полисахаридов. Сваренный коллаген становится эластичным, его прочность значительно уменьшается (например, сопротивление резанию соединительной ткани с большим содержанием коллагена уменьшается в 5—6 раз). Температура сваривания, при которой происходит мгновенное и наибольшее укорочение коллагеновых волокон, зависит от природы коллагена, в частности от содержания в нем оксипролина. С увеличением содержания оксипролина она повышается. Кроме того, имеют значение условия и свойства среды, в которой происходит сваривание коллагена. Хлористый натрий повышает температуру сваривания коллагена, длительная обработка разбавленными растворами кислот и щелочей, наоборот, понижают ее. Сваривание коллагена влечет за собой изменение и ослабление структуры соединительнотканных образований, в состав которых он входит. Но температура и характер изменений зависят от особенностей строения этих образований, а также от содержания в них эластиновых волокон. Чем сложнее структура соединительнотканных образований, тем выше температура, при которой происходят изменения, вызываемые свариванием. Простейшие структуры с параллельным расположением коллагеновых волокон (перимизий) укорачиваются и утолщаются подобно коллагеновым волокнам и пучкам. Ткани с более сложным строением, в которых коллагеновые пучки переплетены, не только укорачиваются и утолщаются, но и изгибаются, и коробятся. Эти изменения зависят от сложности структуры коллагеновых образований. Так, при нагревании до 70° С в течение 1 ч кусок поясничной мышцы укоротился примерно вдвое, но заметных изгибов не произошло, а кусок полусухожильного мускула — только на 38%, но с значительной деформацией. Степень этих изменений, т. е. изменение размеров, деформация, уменьшение прочности, находятся в прямой зависимости от температуры и продолжительности нагревания. Если нагрев продолжается, сваренный коллаген дезагрегируется, образуя глютин. Дезагрегация выражается в разрыве солевых и водородных поперечных связей, удерживающих полипептидные цепочки в структуре коллагена. Более прочные ковалентные связи, однако, сохраняются так, что образующиеся молекулы глютина состоят из 5—6 ковалентно связанных полипептидных цепей и имеют молекулярный вес порядка 320 тыс. Глютин дает рентгенограмму, в основном совпадающую с рентгенограммой коллагена. В молекулах глютина имеются те же гидрофильные группы, что и в коллагене и примерно в том же количестве. Поэтому глютин набухает в воде так же, как и коллаген. Но в отличие от него глютин при 40° С и выше неограниченно растворим в воде, так как отсутствуют постоянные прочные связи между молекулами. При охлаждении растворы глютина застудневают. Глютин легко расщепляется протеазами. Процесс превращения коллагена в глютин принято называть пептизацией. Практически одновременно с пептизацией коллагена начинает развиваться гидролиз образующегося глютина. Происходит разрыв полипептидных цепочек глютина по месту пептидных связей на более мелкие звенья различных размеров и строения. Эти продукты распада принято называть глютозами, или желатозами В их числе найдены полипептиды самых различных размеров, в том числе три- и дипептиды. При температурах, близких к температуре сваривания коллагена, скорость образования глютина значительно превышает скорость гидролиза. Вследствие этого дезагрегация коллагена протекает с преимущественным образованием глютина. С повышением температуры возрастает скорость гидролиза глютина по сравнению со скоростью его образования, и в продуктах распада все большую долю составляют желатозы. При этом, чем выше температура и длительнее нагрев, тем больше образуется низкомолекулярных продуктов дезагрегации коллагена. Практически во всех случаях влажного нагрева коллагенсодержащих тканей образуются полидисперсные продукты распада коллагена. Однако при осторожном нагреве в пределах температуры до 100° С среди них преобладают высокомолекулярные соединения — глютин и полипептиды с большим молекулярным весом. При интенсивном нагреве преобладают желатозы с меньшим молекулярным весом. Способность к студнеобразованию или желатинизации зависит от соотношения высокомолекулярных и низкомолекулярных соединений в числе продуктов распада. Чем больше высокомолекулярных соединений, тем быстрее идет студнеобразование, выше температура, при которой оно происходит, и студни более прочные. Продукт гидротермической дезагрегации коллагена, способный давать быстрозастудневающие растворы (бульоны) с образованием достаточно прочных студней, не плавящихся при 23—27° С, т. е. желатин, характеризуется средним частичным условным молекулярным весом, который колеблется в широких пределах — от 10 до 80 тыс. Однако для хорошего желатина желателен средний частичный вес порядка 60—60 тыс.  Желатин может образовывать студни при концентрациях бульона 1,0—1,5%. Но для получения достаточно прочных и хорошо сохраняющих форму студней необходима концентрация 3—5%. Даже в пределах температур до 100° С, глубина гидролитического распада глютина существенным образом зависит от продолжительности нагрева. В таблице приведены данные, характеризующие изменения свойств желатинового студня в результате гидролиза глютина под влиянием нагрева (3%-ный раствор желатина нагревали при 100°С). Продолжительность нагрева, мин Температура плавления, °С Сопротивление на разрыв, г 0 26 300 10 22 260 30 20 250 120 16 119 Сваривание коллагена и его последующая гидротермическая дезагрегация имеют важное значение для технологических процессов, сопряженных с тепловой обработкой продуктов животного происхождения. При тепловой обработке мясопродуктов изменения коллагена в определенных границах играют положительную роль. Сваривание коллагена повышает его усвояемость и ослабляет прочность соединительной ткани. Вследствие этого повышается усвояемость мяса. Этому в еще большей степени способствует образование глютина. Мясо, как принято говорить, доводится до кулинарной готовности. Глютин, переходя в водный раствор, вместе с другими растворимыми составными частями мяса образует питательный бульон. Но вместе с этим разрушение соединительной ткани, вызываемое превращениями коллагена, приводит в конечном счете к большему или меньшему разрушению структуры мяса. Если степень ее разрушения слишком велика, мясо разволокняется вследствие нарушения связи между пучками мышечных волокон, связываемых соединительнотканными прослойками. Работами Института питания Академии медицинских наук  установлено, что кулинарная готовность говяжьего мяса наступает, когда распадается 20—45% коллагена соединительной ткани (в зависимости от ее прочности). В клеежелатиновом производстве и в производстве студней сваривание коллагена и последующая за этим его гидротермическая дезагрегация являются главным технологическим процессом — процессом получения желатинирующих и клеющих веществ из коллагена. Масштаб и глубина этих превращений предопределяют состав и свойства продукции. При нагреве коллагена в отсутствии воды, но в присутствии воздуха

Автор:  - -

Показать все статьи