Этап такой то

Изменения белков в кулинарии

Основы технологии в кулинарии
Теги: введение в специальность


Белки
относятся к основным химическим компонентам пищи.
Они имеют и другое название — протеины, которое подчеркивает первостепенное биологическое значение этой группы веществ (от гр. protos — первый, важнейший).

белки

Значение белков в кулинарных рецептурах.
Белки являются структурными элементами клеток; служат материалом для образования ферментов, гормонов и др.; влияют на усвояемость жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ и т. д.

Ежесекундно в нашем организме отмирают миллионы клеток и для восстановления их взрослому человеку требуется 80—100 г белка в сутки, причем заменить его другими веществами невозможно.

Поэтому технологи, занятые организацией питания постоянного контингента потребителей по дневным рационам (интернаты, санатории, больницы и т. д.) или скомплектованному меню отдельных приемов пищи, должны обеспечивать содержание белка в блюдах, соответствующее физиологическим потребностям человека.

Пользуясь таблицами химического состава готовых блюд, можно разработать меню рациона так, чтобы удовлетворить потребность питающихся в белках как по количеству, так и по качеству, т. е. обеспечить биологическую ценность.

Биологическая ценность белков
определяется содержанием незаменимых аминокислот (НАК), их соотношением и перевариваемостью.
Белки, содержащие все НАК (их восемь: триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в белки нашего организма, называются полноценными.

К ним относятся белки мяса, рыбы, яиц, молока.
В растительных белках, как правило, недостаточно лизина, метионина, триптофана и некоторых других НАК. Так, в гречневой крупе недостает лейцина, в рисе и пшене — лизина.
Незаменимая аминокислота, которой меньше всего в данном белке, называется лимитирующей.
Остальные аминокислоты усваиваются в адекватных с ней количествах.
Один продукт может дополнять другой по содержанию аминокислот.
Однако такое взаимное обогащение происходит только в том случае, если эти продукты поступают в организм с разрывом во времени не более чем 2—3 ч.
Поэтому большое значение имеет сбалансированность по аминокислотному составу не только суточных рационов, но и отдельных приемов пищи и даже блюд.
Это необходимо учитывать при создании рецептур блюд и кулинарных изделий, сбалансированных по содержанию НАК.

Наиболее удачными комбинациями белковых продуктов являются:
  •  мука + творог (ватрушки, вареники, пироги с творогом);
  • картофель + мясо, рыба или яйцо (картофельная запеканка с мясом, мясное рагу, рыбные котлеты с картофелем и др.);
  •  гречневая, овсяная каша + молоко, творог (крупеники, каши с молоком и др.);
  • бобовые с яйцом, рыбой или мясом.
Наиболее эффективное.взаимное обогащение белков достигается при их определенном соотношении, например:
  • 5 частей мяса + 10 частей картофеля;
  • 5 частей молока + 10 частей овощей;
  •  5 частей рыбы + 10 частей овощей;
  • 2 части яиц +10 частей овощей (картофеля) и т. д.
Усвояемость белков зависит от их физико-химических свойств, способов и степени тепловой обработки продуктов.

Например, белки многих растительных продуктов плохо перевариваются, так как заключены в оболочки из клетчатки и других веществ, препятствующих действию пищеварительных ферментов (бобовые, крупы из цельных зерен, орехи и др.).
Кроме того, в ряде растительных продуктов содержатся вещества, тормозящие действие пищеварительных ферментов (фазиолин фасоли).

По скорости переваривания на первом месте находятся белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говядина, свинина, баранина) и, наконец, хлеба и крупы.

Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90% аминокислот, из растительных — 60—80%.

Размягчение продуктов при тепловой обработке и протирание их улучшает усвояемость белков, особенно растительного происхождения.
Однако при избыточном нагревании содержание НАК может уменьшиться.
Так, при длительной тепловой обработке в ряде продуктов снижается количество доступного для усвоения лизина.
Этим объясняется меньшая усвояемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоком.
Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу предварительно замачивать для сокращения времени варки и добавлять молоко перед окончанием тепловой обработки.

Качество белка оценивается рядом показателей (КЭБ — коэффициент эффективности белка, ЧУБ — чистая утилизация белка и др.), которые рассматривает физиология питания.

Химическая природа и строение белков.
Белки — это природные полимеры, состоящие из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью.
От набора аминокислот и их порядка в полипептидных цепях зависят индивидуальные свойства белков.
По форме молекулы все белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные.
Молекула глобулярных белков по форме близка к шару, а фибриллярных имеет форму волокна.

По растворимости все белки делятся на следующие группы:
  1. растворимые в воде — альбумины;
  2.  растворимые в солевых растворах — глобулины;
  3. растворимые в спирте — проламины;
  4. растворимые в щелочах — глютелины.
По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небелковой частей.

Различают четыре структуры организации белка:
  1. первичная — последовательное соединение аминокислотных остатков в полипептидной цепи;
  2. вторичная — закручивание полипептидных цепей в спирали;
  3.  третичная — свертывание полипептидной цепи в глобулу;
  4.  четвертичная — объединение нескольких частиц с третичной структурой в одну более крупную частицу.
Белки обладают свободными карбоксильными или кислотными и аминогруппами, в результате чего они амфотерны, т. е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи.
В кислой среде белки проявляют щелочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными.

При определенном pH среды (изоэлектрическая точка) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково.
Белки в этой точке электронейтральны, а их вяз¬кость и растворимость наименьшие.
Для большинства белков изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде.

Наиболее важными технологическими свойствам и белков являются: гидратация (набухание в воде), денатурация, способность образовывать пены, деструкция и др.

Гидратация и дегидратация белков.
Гидратацией называется способность белков прочно связывать значительное количество влаги.
Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения.
Расположенные на поверхности белковой глобулы гидрофильные группы (аминные, карбоксильные и др.) притягивают молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности.
В изо- электрической точке (когда заряд белковой молекулы близок к нулю) способность белка адсорбировать воду наименьшая.
Сдвиг pH в ту или иную сторону от изоэлектрической точки приводит к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличению заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка.
Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка придает устойчивость растворам белка, мешает отдельным частицам слипаться и выпадать в осадок.
В растворах с малой концентрацией белка (например, молоко) белки полностью гидратированы и связывать воду не могут.
В концентрированных растворах белков при добавлении воды происходит дополнительная гидратация. Способность белков к дополнительной гидратации имеет в технологии пищи большое значение.
От нее зависят сочность готовых изделий, способность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать влагу, реологические свойства теста и т. д.

Примерами гидратации в кулинарной практике
являются: приготовление омлетов, котлетной массы из продуктов животвного происхождения, различных видов теста, набухание белко круп, бобовых, макаронных изделий и т. д.

Дегидратацией называется потеря белками связанной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов и т. д.
От степени дегидратации зависят такие важные показатели, как влажность готовых изделий и их выход.

Денатурация белков.

Это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. нативной (естественной) пространственной структуры.
Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются.

При кулинарной обработке денатурацию белков чаще всего вызывает нагревание.
Процесс этот в глобулярных и фибриллярных белках происходит по-разному.
В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цепей внутри глобулы; водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по- новому.
При этом полярные (заряженные) гидрофильные группы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие ее заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, а на поверхность ее выходят реакционноспособные гидрофобные группы (дисульфидные, сульфгидрильные и др.), не способные удерживать воду.

Денатурация
сопровождается изменениями важнейших свойств белка:
  • потерей индивидуальных свойств (например, изменение окраски мяса при его нагревании вследствие денатурации миоглобина);
  • потерей биологической активности (например, в картофеле, грибах, яблоках и ряде других растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при денатурации белки-ферменты теряют активность);
  • повышением атакуемости пищеварительными ферментами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продукты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче);
  • потерей способности к гидратации (растворению, набуханию);
  •  потерей устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием (свертыванием, или коагуляцией, белка).
Агрегирование — это взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц.
Внешне это выражается по-разному в зависимости от концентрации и коллоидного состояния белков в растворе. Так, в малоконцентрированных растворах (до 1%) свернувшийся белок образует хлопья (пена на поверхности бульонов).
В более концентрированных белковых растворах (например, белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе.
Белки, представляющее собой более или менее обводненные гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки после гидратации и др.), при денатурации уплотняются, при этом происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду.
Белковый гель, подвергнутый нагреванию, как правило, имеет меньшие объем, массу, большие механическую прочность и упругость по сравнению с исходным гелем нативных (натуральных) белков.

Скорость агрегирования золей белка зависит от pH среды.
Менее устойчивы белки вблизи изоэлектрической точки.
Для улучшения качества блюд и кулинарных изделий широко используют направленное изменение реакции среды.
Так, при мариновании мяса, птицы, рыбы перед жаркой; добавлении лимонной кислоты или белого сухого вина при припускании рыбы, цыплят; использовании томатного пюре при тушении мяса и др. создают кислую среду со значениями pH значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта.
Благодаря меньшей дегидратации белков изделия получаются более сочными.

Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, которые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрываются, и фибрилла (нить) белка сокращается в длину.
Так денатурируют белки соединительной ткани мяса и рыбы.

Деструкция белков. При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих соединений, как аммиак,сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции.
При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ небелкового характера (например, переход коллагена в глютин).

Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации технологического процесса (использование ферментных препаратов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, получение белковых гидролизатов и др.).

Пенообразование.
Белки в качестве пенообразователей широко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), взбивании сливок, сметаны, яиц и др.
Устойчивость пены зависит от природы белка, его концентрации, а также температуры.
Важны и другие технологические свойства белков.
Так, их используют в качестве эмульгаторов при производстве белково-жировых эмульсий, как наполнители для различных напитков.
Напитки, обогащенные белковыми гидролизатами (например, соевыми), обладают низкой калорийностью и могут храниться длительное время даже при высокой температуре без добавления консервантов.
Белки способны связывать вкусовые и ароматические вещества.
Этот процесс обусловливается как химической природой этих веществ, так и поверхностными свойствами белковой молекулы, факторами окружающей среды.
При длительном хранении происходит “старение” белков, при этом снижается их способность к гидратации, удлиняются сроки тепловой обработки, затрудняется разваривание продукта (например, варка бобовых после длительного хранения).
При нагревании с восстанавливающими сахарами белки образуют меланоидины

Автор:  - -
Показать все статьи


Похожие Статьи

  • чистка рыбы Как правило с мелкой рыбой особенно не церемонятся....
    Суп Гуляш с чипетками Этот классический суп имеет массу разновидностей и...
    лимон В пищевых продуктах и напитках подкислители...
  • соус женевский Большое значение в кулинарии имеют соуса для блюд из...
    Мерапо Светлый бульон мы можем готовить из любых продуктов,...
    кулис с перцем В последнее время многие люди стали следить за своим...
  • Современные технологии приготовления блюд из тушеного мяса Мясо, мясопродукты играют важную роль в питании...
    Утвержден Приказом Федерального...
    шпинат К зеленным культурам, или иначе называемым листовым...
Мастер&повар - кулинарная школа




Вход


Вспомнить пароль Регистрация
x Поделится Email Распечатать